微小的事情很重要——例如，一种氨基酸可以完全改变细胞的结构。哥廷根大学和华威大学的研究人员研究了细胞骨架主要成分的结构和力学：一种称为肌动蛋白的蛋白质。肌动蛋白存在于所有活细胞中，具有一系列重要功能——从肌肉收缩到细胞信号传导和细胞形状。这种蛋白质有两种不同的变体，称为“同种型”，分别称为γ肌动蛋白和β肌动蛋白。这两种蛋白质之间的差异很小，只有分子一部分的几个氨基酸有所不同。然而这个微小的变化却对细胞产生了很大的影响。在自然界中，通常只发现两种异构体的混合物。在他们的研究中，研究人员分离出了两种同工型并分别进行了分析。研究结果发表在《自然通讯》杂志上。

研究人员研究了丝网络的行为，特别关注各个亚型的独特性质。他们采用了专门的技术，利用哥廷根生物物理学和华威大学生物工程的专业知识，评估细胞骨架网络研究模型的力学和动力学。

结果表明，γ 肌动蛋白更喜欢在细胞顶端附近形成刚性网络，而 β 肌动蛋白更喜欢形成具有独特组织模式的平行束。这种差异可能是由于 γ 肌动蛋白与特定类型的带正电离子的相互作用更强，使其网络比 β 肌动蛋白形成的网络更坚硬。哥廷根大学物理化学研究所的 Andreas Janshoff 教授解释说：“我们的发现令人信服，因为它们为理解细胞内蛋白质网络的复杂动态开辟了新途径。” 该研究通过揭示肌动蛋白的特定生物学功能，增进了科学家对基本细胞过程的理解，这对于涉及细胞力学的过程(例如组织中细胞的生长、分裂和成熟)具有特别的相关性。Janshoff 补充道：“这些发现的影响扩展到了更广泛的细胞生物学领域，提供了可能影响许多研究和应用领域的见解，例如发育生物学。”